ESTRCUTURA MOLECULAR DE LAS PROTEINAS (secundaria)

Estructura secundaria: Se comienzan a dar los primeros plegamientos de la cadena polipeptidica. Es la posicion espacial que adpota la cadena de forma repetitiva, mantenida por PUENTES DE HIDROGENO, que se establecen entre dos atomos electronegativos ( O - H) En enlace peptidico, otorga rigidez a los enlaces C-N, y no permite su rotacion. Las uniones de los CARBONO ALFA: Ca---N y Ca---C son de tipo sigma y simple, y permiten la libre rotacion. La orientacion que adopten estos enlaces determinara la disposicion de la cadena en el espacio. Se encuentran 3 tipos de disposicion: -Helice alfa: Cadena girada en sentido de las agujas del reloj (helice dextrogira) La cadena se enrolla sobre un eje central como envolviendo un cilindro. La proteina comienza a compactar su tamaño y los grupos se juntan formando PUENTES DE HIDROGENO (el H del nitrogeno se une al O del carbonilo, cada grupo carbonilo puede formar un pte de H con el grupo NH del otro aminoacido situado 4 lugares mas adelante en la cadena) Condiciones como la presencia de PROLINA, y residuos grandes y con cargas, afectan la disposicion espacial, IMPIDIENDO que se forme la helice alfa. -Lamina beta: La cadena polipeptidica se encuentra mas extendida. Los aminoacidos se disponen forma plegada de ZIG-ZAG, perimitiendo PUENTES DE HIDROGENO con elementos de cadenas cercanas. Si las cadenas apareadas tienen el mismo sentido (n-terminal --> c-terminal) se llaman cadenas paralelas, y si van en direcciones opuestas, son antiparalelas. Esta estructura es exclusivamente para proteinas fibrosas. -Disposicion al azar: En un segmento de la cadena, los aa se disponen de manera espacial termodinamicamente mas favorable (que les otorge mas estabilidad)